Biochemistry enzimek. Szerkezete, tulajdonságai és funkciói

A sejt minden élő szervezet, több millió kémiai reakciók zajlanak. Mindegyik fontos, ezért fontos, hogy fenntartsák a sebesség biológiai folyamatok magas szinten. Szinte minden reakciót katalizál az enzim. Mi is az enzimek? Mi a szerepük a ketrecben?

Enzimeket. meghatározás

Az „enzim” származik latin fermentum - kovász. Azt is nevezhető enzimek a görög en izoenzimet- - „ugrásszerűen”.

Enzimek - biológiailag aktív anyagokat tartalmaz, így bármilyen reakciót előforduló sejt nem tud nélkülük. Ezek a vegyületek, mint katalizátorok. Ennek megfelelően, bármilyen enzim két fő tulajdonságai:

1) enzim gyorsítja a biokémiai reakció, de ez nem fogyasztanak.

2) Az érték egyensúlyi állandó nem változik, csak felgyorsítja eléréséhez ezt az értéket.

Az enzimek felgyorsítása biokémiai reakciók a több ezer, és bizonyos esetekben, egy millió alkalommal. Ez azt jelenti, hogy a az enzim hiányában rendszer minden intracelluláris folyamatok gyakorlatilag megállt, és magát a sejtet meghal. Ezért a szerepe az enzimek aktív összetevők magas.

A különféle enzimek lehetővé teszi változatossá szabályozza a sejtek anyagcseréjét. Mindenesetre kaszkád reakció részt vevő különböző osztályainak enzimeket. Biológiai katalizátorok magas szelektivitás egy sajátos konformációja a molekula. T. To. A legtöbb esetben az enzimek fehérje természetű, azok tercier vagy kvaterner struktúra. Az ok ismét a sajátosságait az molekulában.

A funkció az enzimek a sejtben

A fő feladat az enzim - gyorsulás megfelelő reakció. Bármely kaszkád folyamatokat, mivel hidrogén-peroxid bomlását, és befejezve a glikolízis, jelenlétét igényli biológiai katalizátor.

Helyes üzemeltetése enzimek elért nagymértékben specifikusak egy specifikus szubsztrát. Ez azt jelenti, hogy a katalizátor csak felgyorsítja adott reakció és nem több, még a nagyon hasonló. Az fokú specificitással az enzim, a következő csoportok:

1) enzimek abszolút specifitásu által katalizált csak egyetlen reakcióban. Például, kollagenázzal emésztett kollagén, és maltáz hasítja maltóz.

2) enzimek relatív specifitást. Ez magában foglalja olyan anyagok, amelyek képesek katalizálni egy bizonyos osztálya reakciók, például hidrolitikus hasítással.

biokatalizátor munka kezdődik a kapcsolat aktív helyén az aljzatra. Ugyanakkor beszélni a kiegészítő kölcsönös hasonló kulcs a zárba. Ez a szakkifejezés egy teljes mérkőzés a szubsztrát képezi az aktív centrum, ami lehetővé teszi, hogy a reakció gyorsítására.

A következő lépés abból áll, hogy az a reakció során. A sebesség növekedésével hatására az enzim komplex. A végén, megkapjuk az enzim, amely kapcsolatban van a reakciótermékek.

Végső fázisban -, hogy eltávolítsuk a reakció termékek az enzim, amely után az aktív helyhez, az ismét szabaddá válik egy másik művelet.

Vázlatosan, a munkát az enzim minden szakaszában a következőképpen írható fel:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, ahol S - a szubsztrát, E - az enzimet, és a P - termék.

besorolása enzimek

Az emberi szervezetben megtalálható számos enzim. Minden tudás feladatait, és a munka rendszereztük, és ennek eredményeként volt egy közös osztályozás, amelyen keresztül könnyen meghatározni, hogy mi a konkrét katalizátor. Itt van hat fő osztálya enzimek, valamint néhány példát alcsoportok.

1. Oxidoreduktáz.

Enzimek Az ebbe az osztályba katalizálják redox reakciók. Teljes behajtott 17 alcsoportok. Oxidoreduktázok is általában nem-fehérje része, feltéve, vitamint vagy hem.

Között oxidoreduktázok is gyakran előfordul a következő alcsoportok:

a) A dehidrogenáz. Biokémia-dehidrogenáz enzim hasítja hidrogénatomok, és át egy másik szubsztrát. Ez az alcsoport a leggyakoribb reakciók a légzés, fotoszintézis. Ennek része a dehidrogenáz szükségszerűen formájában jelen lévő koenzim NAD / NADH vagy flavoproteinek FAD / FMN. Gyakran vannak olyan fémionok. A példák közé tartoznak az enzimek, mint például tsitohromreduktazy, piruvát-dehidrogenáz, izocitrát-dehidrogenáz, és sok májenzimek (laktát-dehidrogenáz, a glutamát-dehidrogenáz, és így tovább. D.).

b) oxidázok. Számos enzim katalizálni az oxigén hidrogén, ahol a reakciótermékek lehetnek víz vagy hidrogén-peroxid (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Enzimek példái citokróm-oxidáz, tirozináz.

c) peroxidáz és a kataláz - enzimek, amelyek katalizálják a bomlási H ₂ O ₂ a víz és az oxigén.

g) oxigenáz. Ezek biokatalizátorok felgyorsítja az oxigén a szubsztráthoz tapadtak. Dofamingidroksilaza - az egyik példa az ilyen enzimek.

2. Transzferázok.

Célenzimeinek ez a csoport átadása gyököket az anyag a donor anyag a címzettnek.

a) metiltranszferáz. DNS-metil - kulcsfontosságú enzimek, hogy ellenőrizzék a folyamatot DNS-replikáció. Metiláció nukleotidok jelentős szerepet játszik a rendelet a nukleinsav munkát.

b) aciltranszferáz. Enzimek ezen alcsoport szállítsanak egy molekula egy másik acilcsoport. Példák aciltranszferázok: lecitin-koleszterin-aciltranszferáz (hordoz funkciós csoport egy zsírsavval a koleszterin), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acilcsoport át lizofoszfatidil-kolin).

c) aminotranszferázok - enzimek, amelyek részt vesznek az átalakítás az aminosavak. Enzimek példái az alanin-aminotranszferáz szintézisét katalizáló alanin a piruvát és a glutamát által át egy aminocsoport.

g) foszfotranszferáz. Az enzimek katalizálják hozzáadásával ennek az alcsoportnak a foszfát-csoport. Egy másik nevet foszfotranszferáz kináz, a gyakoribb. A példák közé tartoznak az enzimek, mint a hexokináz és aszpartát, amelyek kapcsolódnak a hexóz-foszfát maradékok (főleg glükózt), és aszparaginsav , ill.

3. A hidrolázok - egy osztály az enzimek, amelyek az hasítása kötések a molekulában, majd víz hozzáadásával. Olyan anyagok, amelyek ebbe a csoportba tartoznak - a fő emésztőenzim.

a) észterázok - megtörni az ester bonds. Példa - lipázok, amelyek lebontják a zsírokat.

b) glikozidázok. Biochemistry enzimek a sorozat rejlik a megsemmisítése a glikozid kötések polimerek (oligoszacharidok és poliszacharidok). Példák: amiláz, szacharáz, maltáz.

c) peptidáz - enzimek, amelyek katalizálják a bontást a fehérjék aminosavaknak. -Peptidáz-rokon enzimek, például a pepszin, tripszin, kimotripszin, karboiksipeptidaza.

g) amidázok - hasítják amidkötések. Példák: .. argináz, ureáz, glutaminázaktivitása stb Sok amidáz enzimek megtalálhatók ornitin ciklus.

4. Liázok - enzimek hasonló funkciókat hidrolázok, azonban a hasítási kötvények molekulák nem fogyasztott víz. Enzimek Az ebbe az osztályba mindig van egy része a nem-protein rész, például formájában B1- és B6.

a) dekarboxiláz. Ezek az enzimek hatnak a C-C kötést tartalmaznak. Ilyenek például a glutaminsav-dekarboxiláz vagy piruvát-dekarboxiláz.

b) hidratáz és dehidratáz - enzimek, amelyek katalizálják a hasítása C-O kötéseket.

c) A amidin-liázok - pusztító C-N kötés. Példa: argininsuktsinatliaza.

g) R-O-liáz. Az ilyen enzimeket általában hasítjuk egy foszfátcsoport a szubsztrátum anyaga. Példa: adenilil-cikláz.

Biokémiája enzimek alapján szerkezetük

Az a képesség, az egyes enzimek határozza meg az egyén, csak a saját szerkezettel. Bármely enzim - elsősorban fehérje és annak szerkezete és mértéke összecsukható játszanak döntő szerepet a funkcióját.

Mindegyik biokataiizátorral jelenléte jellemzi az aktív centrum, ami viszont, van osztva több különálló funkcionális területek:

1) katalitikus centrum - egy speciális régiót a fehérje, amely az enzimet betartását a szubsztrát. Attól függően, hogy a fehérje konformációjára molekula katalitikus központ lehet, hogy a különböző formák, amelynek meg kell egyeznie a hordozóanyag, valamint a zár és a kulcs. Egy ilyen komplex szerkezete magyarázza, hogy az enzim fehérje a tercier vagy kvaterner állapotban.

2) Adszorpciós Központ - egyfajta „birtokosa”. Itt mindenekelőtt kommunikáció zajlik közötti az enzim-molekula és a szubsztrát molekula. Azonban, a kapcsolat, hogy képezi az adszorpciós Center, nagyon gyenge, és így a katalitikus reakció reverzibilis ebben a szakaszban.

3) alloszterikus központok lehet található az aktív centrum, és az egész felületen az enzim. Feladatuk - szabályozása az enzimet. Rendelet útján megy végbe molekulák inhibitorok és aktivátorok molekulákat.

Az aktivátor fehérjék kötődését az enzim-molekula, felgyorsítja a működését. Inhibitorok, éppen ellenkezőleg, katalitikus aktivitást gátló, és ez akkor fordulhat elő, két módon: vagy a molekula kötődik az alloszterikus központja régió az aktív centrum az enzim (kompetitív gátlás), vagy ez a csoport kapcsolódik egy másik régió a fehérje (nem kompetitív gátlás). A kompetitív gátlást hatékonyabbnak. Miután ily módon zárt teret szubsztrát kötődés az enzim, és ez a folyamat csak akkor lehetséges, abban az esetben a gyakorlatilag teljes egybeesése az inhibitor molekula és a forma egy aktív centruma.

Enzim gyakran nem áll az aminosavak, hanem más szerves és szervetlen anyagokat. Ennek megfelelően, izolált apoenzim - proteinszerű része koenzim - szerves molekularész és kofaktor - szervetlen részt. A koenzim képviselheti ulgevodami, zsírok, nukleinsavak, vitaminok. Másfelől, a CO-faktor - gyakran támogató fémionok. Az enzimaktivitást úgy határozzuk meg, a szerkezete: További szereplő anyagok a készítményben, megváltoztathatja katalitikus tulajdonságokat. Különböző típusú enzimek - az eredménye kombinációja az összes ilyen tényezőt alkotnak komplexet.

Rendelet a munka enzimek

Enzimek, mint a biológiailag aktív anyag nem mindig szükséges a szervezet számára. Biokémia enzimek az, hogy lehet abban az esetben túlzott katalízis kárt az élő sejteket. Ahhoz, hogy ne legyen káros hatása van a szervezetben szükséges enzimek, hogy valahogy szabályozni a munkájukat.

T. To. Az enzimek fehérje természetű, ezek könnyen tönkremegy, magas hőmérsékleten. denaturálási folyamat visszafordítható, de jelentősen befolyásolhatja az anyag.

pH szintén fontos szerepet játszik a szabályozás. Maximális enzimaktivitást általában megfigyelhető semleges pH (7,0-7,2). Is enzimek, hogy a munka csak savas körülmények között, vagy csak a lúgos. Így a celluláris lizoszómákban tartjuk alacsony pH, amelynél a maximális aktivitás a hidrolitikus enzimek. Abban az esetben, véletlen érintkezés a citoplazmában, ahol a környezet közelebb semleges, aktivitásuk csökken. Ilyen védelmet „samopoedaniya” alapul a funkciók a hidroláz.

Érdemes megemlíteni, mennyire fontos a koenzim és kofaktorspecificitásuk az összetétel enzimeket. A jelenléte vitaminok vagy fémionok jelentősen befolyásolják a működését a néhány specifikus enzimek.

Nómenklatúra enzimek

Minden enzimek A test nevezzük aszerint, hogy azok tartozó bármelyik osztályok, valamint a szubsztrátumot, amely reagálnak. Néha a szisztematikus nómenklatúra felhasznált nem egy, hanem két szubsztrát a címben.

Ilyen név egyes enzimek:

1. Májenzimek: laktát degidrogen aza-glutamát-aza-degidrogen.
2. Teljes szisztematikus neve az enzim: laktát + NAD-aza -oksidoredukt.

Őrizni és triviális nevek, amelyek nem tartják be a szabályokat nómenklatúra. Példák emésztő enzimek: tripszin, kimotripszin, pepszin.

A folyamat a szintézis enzimek

A funkciók enzimeket is dönteni a genetikai szinten. Mivel a molekula és a nagy -. Protein és szintézisét pontosan ugyanaz, mint a folyamatok a transzkripciós és transzlációs.

Szintézise enzimek a következő módon történik. Kezdetben, a DNS információt olvasni a kívánt enzimet alkotnak mRNS. Messenger RNS-t kódolja az összes aminosavat, amelyek részei az enzim. Szabályozása enzimek is előfordulhat DNS szinten, ha a termék a katalizált reakció elég géntranszkripció leáll, és éppen ellenkezőleg, ha szükség van a termékben, ez aktiválja a transzkripciós folyamatot.

Miután az mRNS-ben megjelent a citoplazmában, a következő lépés - műsorszórás. A riboszómák endoplazmatikus retikulum szintetizált primer álló lánc kapcsolt aminosavból peptidkötésekkel. Azonban, a fehérje molekula a primer szerkezete nem hajthatja végre az enzimatikus funkciója.

Az enzim aktivitás a fehérjeszerkezet függvénye. Ugyanaz EPS fehérje előfordul csavaró, ezáltal első másodlagos, majd harmadlagos szerkezet. A szintézis egyes enzimek leállítjuk ebben a szakaszban, de fokozza a katalizátor aktivitását gyakran szükséges mellékletet, és kofaktor-koenzim.

Bizonyos területeken az endoplazmás retikulum jön csatolt szerves komponenseket az enzim: cukrok, nukleinsavak, zsírok és vitaminok. Egyes enzimek nélkül nem működik a jelenléte a koenzim.

Kofaktor döntő szerepet játszik a kialakulását a kvaterner szerkezetét a fehérje. Egyes funkciók enzimek csak akkor érhetők el, ha a fehérje domén szervezet. Ezért nagyon fontos a jelenléte kvaterner szerkezete van, amelyben egy összekötő kapocs több fehérje gömböcskék egy fémion.

Többszörös formái enzimek

Vannak olyan helyzetek, amikor szükséges a jelenléte több enzimek, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálja, de különböznek egymástól bizonyos tekintetben. Például az enzim működik 20 fok, de a 0 fok, akkor nem lesz képes ellátni a feladatait. Mi a teendő ilyen helyzetben, az élő szervezetben alacsony hőmérsékleten?

Ez a probléma könnyen megoldható a jelenléte több enzimek, amelyek ugyanazt a reakciót katalizálja, de különböző üzemi körülmények között. Kétféle különböző formáinak enzimek:

1. Izoenzimek. Az ilyen fehérjéket különböző gének által kódolt, állnak össze a különböző aminosavak, de ugyanazt a reakciót katalizálja.
2. Igaz több formája. Ezek a fehérjék íródnak ugyanaz a gén, de előfordul a riboszómákon módosítás peptidek. A kimeneti készített több formája ugyanazon enzim.

Ennek eredményeképpen, több formája az első típusú van kialakítva a genetikai szinten, amikor a második - a poszt-transzlációs.

Jelentés enzimek

Az enzimek a gyógyászatban jön le, hogy a kérdés az új gyógyszerek, amelynek keretében az anyagok már a megfelelő mennyiségben. A tudósok még nem találtak olyan módon, hogy serkentik a szintézise a hiányzó enzimek a szervezetben, de ma már széles körben oszlik kábítószerek, hogy pótolni a időtartamára a hátrányt.

Különböző enzimek egy cellában, hogy katalizálja nagyszámú reakcióban fenntartásával kapcsolatos élet. Az egyik ilyen képviselők enizmov nukleázai csoport: endonukleázzal exonukleázt. Munkájuk az, hogy állandó szintjének fenntartásához a nukleinsavak egy sejtben, a sérült, DNS-t és RNS-t.

Ne feledkezzünk meg a jelenség a véralvadást. Mint egy hatékony intézkedés a védelem, a folyamat által ellenőrzött számos enzim. Amelyek közül a legfontosabb a trombin, amely átalakítja inaktív fehérjét a fibrinogént fibrinné aktív. A menet teremt egyfajta hálózat elzárja a hajó sérülés helyén, és ezáltal megakadályozza a túlzott vérveszteség.

Enzimeket borkészítés, sörfőzés, termelés számos tejtermékek. Alkohol glükózból élesztőt lehet használni, azonban a sikeres előfordulása ebben a folyamatban, és bontsa elég nekik.

Érdekes tények, amelyek, ha nem tudja

- Minden a test enzimek hatalmas tömeg - 5000 1.000.000 Da. Ez annak köszönhető, hogy a fehérje jelenlétét a molekulában. Összehasonlításképpen, a molekulatömeg glükóz - 180 igen, és a szén-dioxid - összesen 44 Igen.

- A mai napig nyitott több mint 2000 enzimeket, amelyek megtalálhatók a sejtek különböző organizmusok. Azonban a legtöbb ilyen anyagot még nem teljesen tisztázott.

- Az enzim aktivitást elérésére használjuk hatékony mosóporok. Itt enzimek ugyanolyan szerepet töltenek be, mint a test: lebontják a szerves anyag, és ez a tulajdonság segíti a harci helyeken. Ajánlatos, hogy az ilyen detergens hőmérsékleten nem magasabb, mint 50 fok, különben lehet menni a denaturálási folyamat.

- A statisztikák szerint 20% -a szenved világszerte hiányára az enzimek.

- A tulajdonságok enzimek ismert hosszú idő, de csak 1897-ben, az emberek rájöttek, hogy nem az élesztőt, és egy kivonat a sejtek használhatók az erjedése cukrot alkohollá.